Selasa, 05 April 2011

ASAM AMINO

I.1Asam Amino secara Umum
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
I.2 Struktur asam amino
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7d/Amino_acid.svg/150px-Amino_acid.svg.png
http://id.wikipedia.org/skins-1.5/common/images/magnify-clip.png
Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
a.     Isomerisme pada asam amino
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d.
b.     Polimerisasi asam amino
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/2-amino-acidsb.png/400px-2-amino-acidsb.png
http://id.wikipedia.org/skins-1.5/common/images/magnify-clip.png
Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptide. Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.
c.      Zwitter-ion
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ad/Amino_acid_zwitterion.png/200px-Amino_acid_zwitterion.png
http://id.wikipedia.org/skins-1.5/common/images/magnify-clip.png
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
I.3 Asam amino dasar (standar)
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.
I.4 Sifat-sifat Asam Amino
a. Sifat Fisika Asam Amino
·         Keaktifan optika
Semua asam α amino aktif optic kecuali glisina
·         Kelarutan
Kebanyakan asam amino larut dalam pelarut polar, misalnya air dan tidak larut dalam pelarut non polar seperti benzena, heksana, eter.
·         Asam amino mempuyai titik leleh agak tinggi(>2000C, ini tinggi untuk senyawa organic) sedangkan dari ester-esternya rendah, ini adalah bukti bahwa asam-asam amino itu berada dalam bentuk ionik. Sebab untuk mengatasi gaya ionik yang membentuk kisi kristal diperlukan ebergi. Kenyataan tersebut dapat diterangkan dengan anggapan bahwa molekul-molekul dalam kristlal berada dalam bentuk ion dipolar (zwitterion).
b. Sifat Kimia Asam Amino
·         Menyerupai amino primer
·         Menyerupai asam
·         Molekul- molekul asam amino terikat satu dengan yang lain dan terbentuk peptide. Satuan-satuan asam amino terikat satu dengan yang lainnya dengan ikatan peptide.
·         Oksidasi dalam tubuh (bila perlu untuk memperoleh energi)
·         Membentuk senyawaan-senyawaan “Chelate”
·         Pemansan asam amino (sesuai dengan asam hidroksi)hidroksi)hidroksi)  
I.5 Fungsi biologi asam amino
  1. Penyusun protein, termasuk enzim.
  2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
  3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam Amino larut dalam pelarut polar seperti air dan etanol, tetapi tidak larut dalam pelarut non-polar, seperti benzena, heksana dan eter. Titik leburnya yang relatif tinggi (diatas 200*C) menyatakan adanya gugus-gugus yang bermuatan yaitu energi tingi yang diperlukan untuk memecahkan ionik yang mempertahankan kisi-kisi kristal(Martin, 1987).
Asam amino yang sederhana, glisin dapat digunakan sebagai contoh asam amino atau protein sebagai buffer. Ketika glisin didalam larutan dititrasi dengan asam atau basa terjadi pertukaran molekul dari bentuk zwitter ke bentuk dissosiasi pada gugus asam amino atau karboksil(Routh, 1969).
H-CH(NH3)-COOH <====> H+ + H-CH(NH3)-COO- + -OH <====> H-CH(NH2)-COO- + H2O
lart.asam(pH=2,4)            zwitter ion(pH=6,0)                                         lart.basa
Dalam titrasi asam amino, asam amino bertindak sebagai buffer dalam daerah dan cairan tubuh lain yang mempunyai ion dipolar memberikan dua disosiasi ketika bereaksi dengan asam atau basa. Persamaan Hendersen Hassel Bakk, untuk buffer sederhana yang menunjukkan konstanta disosiasi atau Pka sebagai pH pada konsentrasi sama dari gambar dan bentuk buffer asam adalah dituliskan sebagai berkut(Routh, 1969):
pH = Pka + Log garam/asam
= Pk  + Log 1/1
= Pk
Sifat-sifat khusus asam amino antara lain, asam amino tidak menyerap cahaya tampah/visible. Dengan pengecualian asam amino aromatik triptofan, tyrosin, fenil alanin dan histidin, tidak menyerap sinar UV yang mempunyai panjang gelombang 240nm. Sebagian besar yang mempunyai panjang gelombang diatas 240nm penyerapan UV oleh protein disebabkan kandungan triptofannya(Martin, 1987)
I.7 Macam-macam Reaksi Asam Amino
Ø  Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. Kulit kita bila terkena asam nitrat berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi Xantoprotein ini.


Ø  Reaksi Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.
Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.

Tidak ada komentar:

Posting Komentar